维持蛋白质三级结构的主要力量有四种，分别是氢键、疏水作用、离子键和二硫键。这些力量共同作用，使蛋白质形成特定的空间构象。
1. 氢键：在蛋白质中，肽链上的羰基氧原子与氨基氢原子之间可以形成氢键。此外，侧链之间的某些基团也可以通过氢键相互作用，帮助稳定蛋白质的三维结构。
2. 疏水作用：疏水性氨基酸残基倾向于聚集在蛋白质分子内部，远离水环境，这种趋势有助于蛋白质折叠成特定的形状。疏水作用是蛋白质三级结构形成的重要驱动力之一。
3. 离子键（或称为盐桥）：带正电荷和负电荷的氨基酸侧链之间可以形成离子键。这些静电相互作用对稳定某些蛋白质构象特别重要，尤其是在酶活性中心等特定区域。
4. 二硫键：当两个半胱氨酸残基靠近时，它们的巯基（-SH）可以通过氧化反应形成一个稳定的共价连接——即二硫键（-S-S-）。这种强而持久的化学键在许多蛋白质中起着重要的稳定作用。
这些力量相互协作，在不同层次上影响着蛋白质分子的空间排列和稳定性。
