在蛋白质化学中，蛋白质的二级结构主要是指蛋白质分子内多肽链主链原子局部的空间排列，并不涉及侧链构象。维持蛋白质二级结构的主要作用力是氢键。
具体来说，在蛋白质的α-螺旋和β-折叠这两种典型的二级结构中，氢键起着至关重要的作用。在α-螺旋中，每个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基上的氨基氮之间形成了氢键，这种氢键网络使得α-螺旋非常稳定。而在β-折叠结构中，多肽链可以是平行或反向平行排列，相邻两条或多条多肽链之间的羰基和氨基之间也形成氢键，这些氢键同样对维持β-折叠的稳定性至关重要。
除了氢键之外，还有其他因素如范德华力、疏水作用等也在一定程度上影响着蛋白质二级结构的稳定，但它们的作用相对较小。因此，在讨论维持蛋白质二级结构的主要作用力时，通常首先强调的是氢键的作用。
