酶原激活是指无活性的酶原转变为有活性的酶的过程，这一过程会使酶的结构发生显著变化。

从一级结构来看，酶原激活时常常伴随着特定肽键的断裂。在酶原状态下，酶分子的某些肽段会掩盖活性中心，使其无法发挥作用。当激活剂作用于酶原时，会切断特定的肽键，去除这些掩盖活性中心的肽段。例如，胰蛋白酶原在小肠中被肠激酶激活时，肠激酶会特异性地切断胰蛋白酶原N - 端的一个六肽，使酶分子的一级结构发生改变。这种肽键的断裂并非随机的，而是在特定的位点进行，从而为酶的活性中心形成创造条件。

在空间结构方面，酶原激活会引起酶分子构象的改变。当一级结构中的肽键断裂后，原本受约束的肽链会在分子内相互作用以及周围环境的影响下，重新折叠形成新的空间结构。酶原中被掩盖的活性中心得以暴露，并且各个氨基酸残基之间的相对位置和距离发生变化，使得活性中心的氨基酸残基能够形成合适的空间排列，从而具备与底物特异性结合并催化反应的能力。就像胰蛋白酶原激活后，活性中心的组氨酸、天冬氨酸和丝氨酸残基相互靠近并形成一个特定的催化三联体结构，这个结构对于胰蛋白酶催化蛋白质水解反应至关重要。

此外，酶原激活还可能导致酶分子表面电荷分布和疏水区域的改变。这些变化会影响酶与底物、效应物之间的相互作用，进一步调节酶的活性。例如，激活后的酶可能会因为表面电荷的重新分布而更容易与带相反电荷的底物结合，或者暴露的疏水区域能够与底物的疏水部分相互作用，增强酶 - 底物复合物的稳定性。

综上所述，酶原激活通过改变酶的一级结构和空间结构，使酶从无活性状态转变为有活性状态，从而在生物体内发挥重要的催化作用。