免疫球蛋白（Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。其结构具有以下特点：

在基本结构方面，免疫球蛋白的基本结构是由两条相同的重链（H链）和两条相同的轻链（L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构，称为Ig的单体。重链分子量较大，根据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，可将Ig分为5类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量较小，可分为κ链和λ链两型。

从功能区来看，Ig的每条肽链可折叠成几个球形结构域，每个结构域约由110个氨基酸组成，具有其独特的功能，称为功能区或结构域。轻链有VL和CL两个功能区；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个功能区；IgM和IgE的重链多一个CH4功能区。VH和VL是结合抗原的部位，其中某些区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（HVR）或互补决定区（CDR），而VH和VL中CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对稳定，称为骨架区（FR）。CH和CL上具有部分同种异型的遗传标记。IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合点，可启动补体活化经典途径。IgG的CH3可与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、B细胞和NK细胞表面的Fc受体结合；IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的Fc受体结合。

此外，免疫球蛋白还有一些其他特殊结构。在IgH链的CH1与CH2之间的区域富含脯氨酸，易伸展弯曲，称为铰链区。它可以改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。部分Ig还存在J链和分泌片。J链是一条富含半胱氨酸的多肽链，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。分泌片是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，具有保护分泌