蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失的现象。蛋白质变性后会发生多方面的改变。

在理化性质上，首先溶解度降低。天然蛋白质分子表面通常带有水化层和电荷，使其能稳定地分散在溶液中。变性后，蛋白质分子的空间结构被破坏，原本藏于分子内部的疏水基团暴露出来，破坏了水化层，导致蛋白质分子相互聚集而沉淀，溶解度下降。其次，黏度增加。变性后的蛋白质分子形状发生改变，从原来相对规则的球状变为松散的不规则形状，分子间的摩擦力增大，使得溶液的黏度升高。再者，结晶能力丧失。天然蛋白质具有一定的结晶能力，变性后其空间结构的有序性被破坏，无法再形成规则的晶体。

在生物学性质方面，最重要的改变是生物活性丧失。蛋白质的生物活性与其特定的空间结构密切相关，如酶蛋白的活性中心具有特定的三维结构以结合底物并催化反应，抗体蛋白需要特定的结构来识别和结合抗原。变性后，这些特定的结构被破坏，酶不再具有催化活性，抗体也无法发挥免疫作用。另外，易被蛋白酶水解。天然蛋白质的空间结构较为紧密，蛋白酶难以接近其内部的肽键。变性后，蛋白质分子结构变得松散，肽键更容易被蛋白酶攻击，使得蛋白质更容易被水解为氨基酸。

综上所述，蛋白质变性后在理化性质和生物学性质上都发生了显著改变，这些改变在生物体内和生物技术等领域都具有重要意义。