影响酶活性的因素有很多，主要包括以下几个方面。

温度对酶活性的影响较为显著。在一定范围内，酶活性随温度升高而升高。因为温度升高会增加分子的热运动，使底物与酶活性中心的碰撞机会增多，反应速度加快。然而，当温度过高时，酶的空间结构会被破坏，导致酶变性失活。不同的酶都有其最适温度，一般来说，动物体内的酶最适温度在35 - 40℃之间，植物体内的酶最适温度稍高，在40 - 50℃之间。

pH值也会影响酶活性。酶分子中的许多极性基团在不同的pH环境中解离状态不同，酶活性中心的某些必需基团需要在某一解离状态下才容易和底物结合并具有最大的催化活性。而且pH的改变会影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶对它们的亲和力。每种酶都有其最适pH，例如胃蛋白酶的最适pH约为1.8，而胰蛋白酶的最适pH约为8.0。

底物浓度对酶促反应速度的影响呈矩形双曲线关系。在酶量恒定的情况下，当底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系。随着底物浓度的进一步增加，反应速度不再呈正比例增加，反应速度增加的幅度不断下降。当底物浓度达到一定程度后，反应速度达到最大值，此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。

抑制剂能降低酶的活性。抑制剂分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。可逆性抑制剂与酶非共价结合，通过与底物竞争活性中心或与酶 - 底物复合物结合等方式抑制酶的活性，这种抑制作用可以通过透析等方法去除抑制剂而恢复酶的活性。不可逆性抑制剂则与酶共价结合，使酶的活性中心被破坏，导致酶永久失活。

激活剂能提高酶的活性。激活剂可以是无机离子，如镁离子、氯离子等，也可以是小分子有机物。它们可以通过与酶结合，使酶的构象发生改变，从而提高酶的活性。

综上所述，温度、pH值、底物浓度、抑制剂和激活剂等因素都会对酶活性产生重要影响，这些因素相互作用，共同调节着生物体内复杂的代谢过程。