蛋白质的四级结构是指多个具有三级结构的多肽链通过非共价键相互作用形成的复杂结构。这些多肽链可以是相同的，也可以是不同的，它们共同构成了一个功能性的大分子复合物或蛋白质超分子复合物。在四级结构中涉及的主要相互作用包括：
1. 氢键：氢键是由一个带部分正电荷的氢原子与另一个带有部分负电荷的原子（通常是氧或氮）之间的静电吸引力形成的。这种力虽然单独来看较弱，但当多个氢键同时存在时，它们可以提供相当大的稳定作用。
2. 疏水相互作用：疏水性氨基酸残基倾向于聚集在蛋白质内部，远离水环境，这有助于维持蛋白质分子的稳定性。这种效应是由非极性侧链之间的排斥力和减少溶剂（如水）与这些疏水区域接触的需求共同驱动的。
3. 盐桥（离子键）：带相反电荷的氨基酸残基之间可以形成盐桥或离子键，这有助于稳定蛋白质的特定构象。例如，一个带有正电荷的赖氨酸残基可能通过静电吸引力与另一个带有负电荷的天冬氨酸残基结合。
4. 范德华力：虽然范德华力相对弱小，但当许多这样的力量在蛋白质分子内部累积时，它们可以对稳定四级结构产生重要影响。这些力源于原子间的瞬时偶极子相互吸引。
5. 二硫键：尽管严格来说二硫键属于共价键范畴，但在讨论蛋白质的高级结构时也经常提及。两个半胱氨酸残基之间的硫原子可以通过共享电子形成稳定的二硫键，这对维持某些蛋白质的构象至关重要。不过，在四级结构中提到的主要是非共价相互作用。
这些相互作用共同决定了蛋白质复合物的空间排列及其生物学功能。理解蛋白质如何通过这些力实现其特定的三维形状对于研究其生理活性和开发相关药物具有重要意义。
