蛋白质的四级结构是指由多个多肽链（亚基）通过非共价键相互结合形成的复杂空间构象。在蛋白质四级结构中，涉及的主要相互作用力包括：
1. 氢键：氢键是由于电负性差异较大的原子间共享一个氢原子而产生的吸引力。在蛋白质的四级结构中，不同多肽链之间的极性侧链可以通过形成氢键来稳定整个复合体。
2. 疏水作用：疏水作用是指非极性或疏水性的氨基酸残基倾向于聚集在一起以减少与水分子接触的趋势。这种相互作用力对于维持蛋白质内部的稳定性至关重要，并且在多肽链之间的界面处尤为明显，有助于保持四级结构的紧凑性和稳定性。
3. 离子键（盐桥）：当一个带正电荷的氨基酸残基与另一个带负电荷的氨基酸残基靠近时，它们之间可以形成离子键。这些静电吸引力对维持蛋白质亚基间的相对位置起着重要作用。
4. 范德华力：范德华力是一种较弱的分子间作用力，它存在于所有原子和分子之间。虽然单个范德华相互作用非常微弱，但在蛋白质四级结构中，由于存在大量的接触面，这些弱力累积起来可以对稳定整个复合体产生显著影响。

以上四种非共价键共同作用于蛋白质亚基之间的结合，确保了蛋白质四级结构的正确折叠及其生物学功能。了解这些基本原理对于临床执业助理医师来说是非常重要的，因为这有助于理解许多疾病的发生机制以及药物设计的基础知识。