蛋白质分子印迹聚合物研究1996年，瑞典大学Hjertén等[4]采用包埋法，以丙烯酰胺为单体合成了低交联度的凝胶，对血红蛋白、生长激素、红细胞色素、肌红蛋白和核糖核酸酶等进行了印迹。经过含10%SDS的乙酸（10%）溶液洗脱模板分子，得到具有良好选择性的MIP，从而开启了蛋白质分子印迹聚合物研究的大门。

　　　　表面法制备蛋白质MIP，最早是将糖蛋白转铁蛋白在溶液中与硼酸酯硅烷发生作用，然后在多孔硅胶颗粒上进行聚合。由于硼酸酯基团能通过酯基与糖和糖蛋白发生可逆反应，因此硼酸酯硅烷与转铁蛋白的预结合使得硼酸酯基团能正确排列，因此保证了印迹位点对转铁蛋白的特异性。另一种表面印迹技术是在金属离子（Cu2+）和核糖核酸酶A[13]存在的情况下，利用金属螯合单体在活化的硅胶颗粒上进行聚合。由于核糖核酸酶A存在两个暴露在分子表面的组氨酸可以与两个金属螯合分子进行螯合作用，在聚合过程中金属螯合分子固定到硅胶表面并生成特异性结合部位。1999年，Shi等，提出了平板表面印迹方法，蛋白质首先被吸附在云母上，然后用二糖分子包在被吸附的蛋白质上，二者通过氢键结合，再在糖分子表面聚合上一层荧光聚合物薄层，最后除去云母，溶解掉蛋白质分子，就生成了具有蛋白质形状孔穴的聚二糖表面印迹聚合物。2004年，Ramanaviciene等采用电聚合方法在电极表面合成牛白血病病毒糖蛋白分子印迹聚合物，并利用脉冲安培法对样品中的模板分子进行了检测。最近，李永等将蛋白质固定在表面覆盖铝膜的纳米管上，以丙烯酰胺为单体，亚甲基丙烯酰胺为交联剂聚合，而后用NaOH溶解纳米管和铝膜，洗脱模板蛋白后纳米线聚合物表面则留下特异性识别孔穴，其对目的蛋白具有特异性吸附能力。

　　　　在微球表面进行蛋白印迹同样取得很大进展，南开大学课题组制备了壳聚糖微球，进而对其进行化学修饰，以磷酸缓冲液为溶剂制备了血红蛋白分子印迹聚合物，对模板分子的分离效果良好，并且具有很强的特异性。Shiomi等。在胺基化硅胶颗粒表面引入醛基，并采用共价方法印迹了血红蛋白并对模板分子进行了分离。天津大学庞兴收等。采用反相种子悬浮聚合法，在磷酸盐缓冲液中利用丙烯酰胺和亚甲基双丙烯酰胺制备凝胶微球，在其表面对牛血清白蛋白（BSA）进行印迹，聚合微球对模板分子具有良好的特异性吸附能力和分离能力（分离因子α为3.54），这些具有窄分布的球形粒子非常适合于色谱分析。

　　　　利用抗原肽制备蛋白分子印迹聚合物也有相关报道，此法是由Rachkov等人在2001年提出：其原理来源于自然界中的相似方法，即抗体在识别抗原时只与抗原的小部分，即抗原表位（抗原决定基）发生作用。该法是采用与蛋白质结构中暴露在表面的肽链相同的短肽作为模板分子制备MIP，此MIP不仅可识别该肽，也可以识别整个蛋白质分子。2004年，该课题组利用该方法在水相中合成了Sar1，Ala血管紧张素II的分子印迹聚合物，并以高效液相色谱分离了血管紧缩素Ⅱ和模板分子SA的混合物，考察了流动相的pH值、磷酸盐缓冲溶液的浓度、流动相中乙腈的含量对被分析物保留因子的影响。Tai等人利用该方法，首先合成登革热病毒表面NS1蛋白抗原肽，以丙烯酸和丙烯酰胺为单体，采用紫外光引发聚合，在QCM电极表面制备了针对NS1蛋白的MIP，依据频率改变检测登革热毒NS1蛋白最低浓度为5ng/mL.