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抑制剂如何改变酶的活性?

抑制剂是能够与酶结合,从而降低或完全阻止酶催化效率的一类物质。它们通过不同的机制来影响酶的活性,主要可以分为两大类:可逆性抑制和不可逆性抑制。
1. 可逆性抑制:这类抑制作用中,抑制剂与酶或者酶-底物复合体以非共价键的方式结合,这种结合是动态平衡的过程。根据抑制剂是否能与酶单独结合或仅能与酶-底物复合体结合,又可以细分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。
   - 竞争性抑制:抑制剂和底物争夺同一个活性位点,两者不能同时存在。当增加底物浓度时,可以部分甚至完全解除这种抑制作用。
   - 非竞争性抑制:抑制剂与酶的某个非活性部位结合,不影响底物与酶的正常结合,但会改变酶的空间构象,降低其催化效率。增加底物浓度对缓解此抑制效果无效。
   - 反竞争性抑制:抑制剂只能与已经和底物形成复合体的酶结合,导致产物生成速率下降。
2. 不可逆性抑制:这类抑制作用中,抑制剂通常通过共价键与酶紧密结合,使得酶永久失活。这种类型的抑制通常是不可逆转的,即使增加底物浓度也无法恢复酶活性。

了解这些基本概念有助于掌握药物如何通过调节体内特定酶的功能来发挥治疗效果的知识,对于药师来说是非常重要的基础知识之一。
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