蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不涉及侧链构象。主要的形式有四种：
1. α-螺旋（Alpha Helix）：α-螺旋是由一条多肽链围绕一个中心轴以右手螺旋的方式盘旋上升形成的结构，每3.6个氨基酸残基旋转一周，螺距为0.54纳米。氢键沿着螺旋的长轴方向形成，稳定了这种结构。
2. β-折叠（Beta Sheet）：β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链通过链间氢键相连形成的平面或弯曲的片状结构。根据链的方向可以分为平行式和反平行式两种类型，其中反平行式的稳定性更高。
3. 转角（Turns）：转角是连接两个二级结构元件的小段序列，通常由3-4个氨基酸残基组成。最常见的有β-转角和γ-转角等，它们可以改变多肽链的方向，有助于形成更复杂的三维构象。
4. 无规卷曲（Random Coil）：指那些不能归类为上述三种规则结构的区域，这些部分没有固定的折叠模式，呈现出较为松散的状态。虽然称为“无规”，但在某些情况下仍可能对蛋白质的功能产生重要影响。
这些二级结构元素通过不同的组合方式构成了蛋白质更为复杂的三级和四级结构。
