在酶促反应中，底物浓度对反应速度的影响是通过米氏方程（Michaelis-Menten equation）来描述的。当底物浓度较低时，随着底物浓度的增加，反应速度也相应地线性增加，这是因为此时酶分子上的活性位点有较多未被底物占据的机会，所以增加底物可以提高它们相遇并形成酶-底物复合体的概率，从而加快反应速率。
然而，当底物浓度达到一定水平后，所有酶的活性位点几乎都被底物饱和了。这时即使再增加底物浓度，反应速度也不会有显著提升，因为已经没有更多的酶分子来处理额外的底物了。此时，反应速率达到最大值Vmax，该值反映了在给定条件下酶的最大催化能力。
此外，还有一个重要的参数叫做米氏常数Km，它表示当底物浓度等于Km时，酶促反应速度达到最大速度的一半（即0.5*Vmax）。Km值可以用来衡量酶对底物的亲和力：Km值越小说明酶与底物之间的结合能力越强；反之则表明它们之间结合得较弱。
综上所述，在酶促反应中，底物浓度的影响呈现先增后平的趋势，并且这种关系可以通过米氏方程进行定量描述。
