酶促反应具有以下显著特点：

高效性是酶促反应的重要特性之一。酶能够显著降低反应的活化能，从而使反应速率大幅提高。与非催化反应相比，酶促反应的速率可以达到非催化反应的10^8 - 10^20倍，与一般催化剂催化的反应相比，也能高出10^7 - 10^13倍。例如，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的效率极高，能快速将过氧化氢分解为水和氧气，而在没有酶的情况下，该反应进行得非常缓慢。

酶促反应具有高度的特异性。这种特异性可分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性指一种酶只能催化一种特定的底物发生反应，如脲酶仅能催化尿素水解生成氨和二氧化碳。相对特异性则是酶能作用于一类化合物或一种化学键，比如脂肪酶不仅能催化脂肪水解，也能对简单的酯类起作用。立体异构特异性是指酶对底物的立体构型有严格要求，如L - 乳酸脱氢酶只催化L - 乳酸脱氢，而对D - 乳酸则无作用。

酶促反应具有可调节性。生物体可通过多种方式对酶的活性进行调节，以适应生理需求。例如，变构调节可以通过小分子效应物与酶的变构中心结合，改变酶的构象，从而调节酶的活性。共价修饰调节则是通过对酶蛋白肽链上的一些基团进行可逆的共价修饰，使酶处于活性与无活性的互变状态，实现对酶促反应的调节。此外，酶量的调节包括酶合成的诱导与阻遏以及酶降解的调控，也能影响酶促反应的速率。

酶促反应通常在温和的条件下进行。一般在常温、常压和接近中性的pH环境中就能高效进行，这与一般的化学反应需要高温、高压等剧烈条件形成鲜明对比。不过，酶对环境条件也较为敏感，温度、pH等因素的微小变化都可能影响酶的活性，甚至使酶失活。例如，高温会使酶蛋白变性，导致酶活性丧失；过酸或过碱的环境也会破坏酶的结构和活性。

综上所述，酶促反应的高效性、特异性、可调节性以及在温和条件下进行等特点，使其在生物体内的物质代谢和生命