第三节 酶的分子组成和化学结构
2005-08-16 00:00 来源：医学教育网
一、酶的分子组成
根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。
单纯酶（simple enzyme）是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。
结合酶（conjugated enzyme）的催化活性，除蛋白质部分（酶蛋白apoenzyme）外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子（cofactors），两者结合成的复合物称作全酶（holoenzyme），即：
| 全酶 | =酶 蛋 白 | + 辅助因子 |
| （结合蛋白质） | （蛋白质部分） | （非蛋白质部分） |
酶的辅助因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、（或Cu+）、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。它们或者是酶活性的组成部分；或者是连接底物和酶分子的桥梁；或者在稳定酶蛋白分子构象方面所必需。小分子有机化合物是些化学稳定的小分子物质，其主要作用是在反应中传递电子、质子或一些基团，常可按其与酶蛋白结合的紧密程度不同分成辅酶和辅基两大类。辅酶（coenzyme）与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去；辅基（prosthetic group）与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，辅酶和辅基的差别仅仅是它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，而无严格的界限。
现知大多数维生素（特别是B族维生素）是组成许多酶的辅酶或辅基的成分（见表2-1）。它们的化学结构式见生物氧化章。体内酶的种类很多，而辅酶（基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。酶蛋白在酶促反应中主要起识别底物的作用，酶促反应的特异性、高效率以及酶对一些理化因素的不稳定性均决定于酶蛋白部分。
表2-1 B族维生素及其辅酶形式
| B族维生素 | 辅酶形式 | 主要作用 |
| 硫胺素（B1） | 硫胺素焦磷酸酯（TPP） | α-酮酸氧化脱羧酮基转换作用 |
| 硫辛酸 | 6,8-二硫辛酸 | α-酮酸氧化脱羧 |
| 泛酸 | 辅酶A（CoA） | 酰基转换作用 |
| 核黄素（B2） | 黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） | 氢原子转移 氢原子转移 |
| 尼克酰胺（PP） | 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+） | 氢原子转移 氢原子转移 |
| 吡哆素（B6） | 磷酸吡哆醛 | 氨基酸代谢 |
| 生物素（H） | 生物素 | 羧化作用 |
| 叶酸 | 四氢叶酸 | “一碳基团”转移 |
| 钴胺素（B12） | 5-甲基钴铵素 5-脱氧腺苷钴铵素 | 甲基转移 |
二、酶的分子结构和活性中心
酶的分子中存在有许多功能基团例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团（essential group）。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心（active center），对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。
构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团（binding group），促进底物发生化学变化的基团称为催化基团（catalytic group）。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。
酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子，如用氨基肽酶处理木瓜蛋白酶，使其肽链自N端开始逐渐缩短，当其原有的180个氨基酸残基被水解掉120个后，剩余的短肽仍有水解蛋白质的活性。又如将核糖核酸酶肽链C末端的三肽（棻麠丝楃？切断，余下部分也有酶的活性，足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。
不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应：
L（+）乳酸通过其不对称碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D（-）乳酸由于桹H、桟OOH的空间位置与L（+）乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化。由此可见，酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质，而且还决定于底物和活性中心的空间构象，只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型又完全适应的化合物，才能作为酶的底物。
但是，酶的结构不是固定不变的，有人提出酶分子（包括辅酶在内）的构型与底物原来并非吻合，当底物分子与酶分子相碰时，可诱导酶分子的构象变得能与底物配合，然后底物才能与酶的活性中心结合，进而引起底物分子发生相应化学变化，此即所谓酶作用的诱导契合学说（induced fit theory）。用X衍射分析的方法已证明，酶在参与催化作用时发生了构象变化。
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