抑制剂通过与酶结合，改变其结构或阻断底物与酶的结合位点来降低酶活性。具体来说，抑制作用可以分为几种类型：
1. 竞争性抑制：在这种情况下，抑制剂和底物竞争同一个酶的活性部位。由于抑制剂占据了活性部位，使得底物无法与酶有效结合，从而减少了酶促反应的速度。
2. 非竞争性抑制：非竞争性抑制剂不直接作用于酶的活性中心，而是与酶分子上的另一个特定位置（称为别构位点）相结合，导致酶的空间结构发生变化。这种变化影响了酶对底物的识别和结合能力，从而降低了酶活性。
3. 不可逆抑制：不可逆抑制剂通常通过共价键与酶紧密结合，造成酶永久失活。这类抑制作用很难被逆转，除非细胞能够合成新的酶分子来替代受损的酶。
4. 反竞争性抑制：反竞争性抑制剂只在底物已经结合到酶上之后才起作用，它会与酶-底物复合体相结合形成一个不稳定的三元复合物（ESI），这不仅阻止了产物的生成，还可能加速该复合物的解离过程。
了解不同类型的抑制机制对于研究药物设计、代谢途径调控等方面具有重要意义。在临床应用中，许多药物就是通过上述一种或多种方式来发挥其治疗效果的。
