竞争性抑制剂会影响酶的活性，其作用机制主要是通过与底物争夺酶的活性中心。具体来说，竞争性抑制剂的结构通常与底物相似，能够结合到酶的活性位点上，但不能被酶催化生成产物。当抑制剂占据活性中心时，底物就不能与酶结合，从而减少了酶对底物的有效催化作用，导致酶促反应速率下降。
这种抑制可以通过增加底物浓度来缓解，因为随着底物浓度的提高，底物分子与抑制剂分子竞争酶活性位点的机会增大，使得部分酶能够重新获得与底物相结合的能力。在实验中，这通常表现为Km值（米氏常数）的增加，而Vmax（最大反应速率）保持不变。
理解这一机制对于药物设计和代谢调控等方面具有重要意义，例如一些药物就是通过作为竞争性抑制剂来实现其治疗效果的。
