蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构主要包括α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角和无规卷曲等几种形式。

α - 螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。它的结构特点是多肽链主链围绕中心轴呈有规律的右手螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向。每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为 0.54nm。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧，相邻的螺圈之间形成链内氢键，即每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，这种氢键的方向与螺旋长轴基本平行，维持了α - 螺旋的稳定。

β - 折叠又称β - 片层结构，它是由若干条肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间氢键维系而成的一种较为伸展的结构。相邻肽链主链上的 N - H 和 C = O 之间形成氢键，是维持β - 折叠结构稳定的主要作用力。β - 折叠可分为平行式和反平行式两种类型，反平行式β - 折叠中氢键的方向近乎垂直于肽链的长轴，结构更为稳定。

β - 转角通常由 4 个氨基酸残基组成，第 1 个残基的羰基氧与第 4 个残基的亚氨基氢之间形成氢键，使多肽链发生 180°回折。β - 转角常出现在蛋白质分子的表面，在球状蛋白质中较为常见，它能使肽链走向发生改变，对蛋白质形成特定的三维结构起着重要作用。

无规卷曲是指蛋白质多肽链中没有确定规律性的那部分结构。虽然被称为无规卷曲，但实际上这部分结构也是具有相对稳定的构象的，它受侧链基团之间的相互作用影响较大，在蛋白质的生物学功能中也发挥着重要作用，比如参与蛋白质与其他分子的识别和结合等过程。

这些不同的二级结构元件在蛋白质分子中按照特定的方式组合和排列，进一步形成蛋白质的三级结构和四级结构