免疫球蛋白（Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。其结构具有以下特点：

从基本结构来看，免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（H链）和两条相同的轻链（L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构，称为Ig的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。重链分子量较大，约为50 - 75kD，根据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，可将Ig分为5类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量较小，约为25kD，可分为κ链和λ链两型。

免疫球蛋白的每条肽链可分为可变区（V区）和恒定区（C区）。可变区是指轻链和重链近N端约110个氨基酸序列变化较大的区域。重链和轻链的可变区分别称为VH和VL。在VH和VL中，各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（HVR）或互补决定区（CDR），分别用CDR1、CDR2和CDR3表示。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，决定着抗体的特异性，负责识别及结合抗原。恒定区则是指轻链和重链近C端氨基酸序列相对稳定的区域，分别称为CL和CH。不同型别Ig的CL长度基本一致，但CH的长度不一。

此外，免疫球蛋白分子还存在铰链区，位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，易伸展弯曲，能改变两个Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。同时，部分Ig还具有一些辅助成分，如J链和分泌片。J链是一条富含半胱氨酸的多肽链，主要功能是将单体Ig分子连接为多聚体。分泌片是由黏膜上皮细胞合成和分泌的一种含糖肽链，它可以保护分泌型IgA的铰链区免受蛋白水解酶的降解，并介导IgA二聚体从黏膜下转运至黏膜表面。

综上所述，免疫球蛋白独特的结构特点赋予了其多样