酶活性激活是指在某些因素的作用下，使酶的活性增加，从而提高酶促反应的速度。以下是几种常见的酶活性激活方式：
1. 变构激活：一些酶具有变构调节的特性，这类酶通常由多个亚基组成，有别构中心和活性中心。当变构激活剂与酶的别构中心结合后，会引起酶分子构象的改变，使得活性中心与底物的亲和力增加，从而提高酶的活性。例如，血糖浓度升高时，葡萄糖作为别构激活剂与磷酸果糖激酶 -1 结合，使该酶的构象发生变化，活性增强，加速糖酵解过程，以促进葡萄糖的分解利用。
2. 共价修饰激活：酶蛋白肽链上的一些基团可以在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，或者去掉已结合的化学基团，从而改变酶的活性，这就是酶的共价修饰调节。最常见的是磷酸化与去磷酸化。如糖原合成酶磷酸化后无活性，而去磷酸化后有活性；糖原磷酸化酶磷酸化后有活性，去磷酸化后无活性。通过这种共价修饰，可以快速调节酶的活性，以适应机体在不同生理状态下的需求。
3. 酶原激活：一些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，称为酶原。在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段，从而使酶的活性中心形成或暴露出来。例如，胰蛋白酶原在小肠中被肠激酶激活，肠激酶特异性地水解掉胰蛋白酶原 N - 端的一段六肽，使酶分子构象发生改变，形成活性中心，从而成为有活性的胰蛋白酶。酶原激活具有重要的生理意义，它可以避免酶在合成部位提前发挥作用而对细胞造成损伤，保证酶在特定的部位和环境中发挥作用。
4. 底物激活：在某些情况下，底物本身也可以作为激活剂来增强酶的活性。当底物浓度较低时，随着底物浓度的增加，酶与底物的结合机会增多，酶促反应速度加快。同时，底物与酶的结合可能会诱导酶分子构象发生变化，使其活性