在蛋白质合成过程中，多肽链从核糖体上的释放是一个有序且精细调控的过程。这个过程主要发生在翻译终止阶段，当核糖体读取到mRNA上特定的终止密码子（UAA, UAG或UGA）时启动。

首先，当核糖体遇到终止密码子时，由于这些密码子不编码任何氨基酸，因此没有相应的氨酰tRNA能够与其匹配。这时，一种特殊的蛋白质——释放因子RF1或RF2（在原核生物中为RF1和RF2，在真核生物中主要为eRF1）会识别并结合到终止密码子上。

一旦释放因子与终止密码子结合，它就会促使多肽链的羧基末端从核糖体上的肽酰-tRNA水解下来。这个步骤是由释放因子激活的一个水分子参与的化学反应完成的。随着多肽链的水解释放，tRNA也从核糖体上脱离。

接下来，另一个释放因子RF3（在原核生物中）或其真核同源物会促进整个翻译复合物的解体。这个过程涉及到GTP的水解，为复合物的解离提供能量。随着肽链、mRNA以及tRNAs从核糖体上脱落，翻译过程结束。

最后，两个亚基（大亚基和小亚基）也会分离，使得核糖体可以重新参与下一轮蛋白质合成过程。

总之，多肽链从核糖体上的释放是一个高度协调的过程，涉及到特定的分子识别、化学反应以及能量转换等机制。这一系列步骤确保了蛋白质能够准确无误地完成其生物合成，并且为细胞内的其他生命活动提供必要的物质基础。