【提问】 Km和Vmax的意义？

【回答】答复：Km

米氏方程及米氏常数：Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。

Km和Vmax的意义：

①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。

④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。

⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。

综上所述，D是错误的。

【追问】Km值是酶的特征性常数与同一酶作用于不同底物，则有不同的Km值不矛盾吗?难道不是同一个酶Km值就一定吗?

【回答】答复：您好，根据您的疑问，我将再次为您解答Ｋm的相关知识，希望对您的学习有所帮助，谢谢

Ｋm为一常数，表现酶蛋白分子与底物的亲和力．Ｋm值是酶的特征性常数之一，在一定程度上代表酶的催化效率．Ｋm值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度１／２时的底物浓度．一种酶能催化几种底物时就有不同的Ｋm值，其中Ｋm值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物．

【追问】Vmax与Km是呈什么曲线?请讲解.谢谢!

【回答】答复：

Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

Vmax为最大底物浓度。

【追问】B型选项

A、 KIR B 、 KAR C 、 TCR D 、 MBL E 、 CEA

可传递抑制信号的是：

可结合抗原的是：

可激活补体的是：

答案怎样选？？？各答案的简缩各代表什么？？？请老师讲解。谢谢！！！！

【回答】答复：您好！

答案分别为A、C、D。

KIR：杀伤性细胞抑制受体；KAR：杀伤性细胞活化受体；TCR：抗T细胞抗原受体；MBL：甘露聚糖结合凝集素；CEA是癌胚抗原。

此内容建议记忆即可！

★问题所属科目：临床执业医师---生物化学