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HLA-Ⅱ类分子

HLA-Ⅱ类分子

所有的Ⅱ类分子均由二条以非共价键连接的多肽链(α、β)组成。二条链的基本结构相似,但分别由不同的MHC基因编码,且均具有多态性。虽然Ⅱ类分子的晶体衍射结构尚未得到,但光谱分析已证明与Ⅰ类分子具有某种相似性。Ⅱ类分子二条多肽链也可分为四个区:①肽结合区:α链与β链的胞外部位均可再分为二个各含90个氨基酸残基的片段,分别称为α1、α2和β1、β2.肽结合区包括α1和β1片段,该二片段构成肽结合的裂隙(cleft),约可容纳14个氨基酸残基。Ⅱ类分子的多态性残基主要集中在α1和β1片段,这种多态性决定了多肽结合部位的生化结构,也决定了与肽类结合以及T细胞识别的特异性和亲和力。②lg样区:此区由α2和β2片段组成,两者均含链内二硫键,并属于lg基因超家族。在抗原呈递过程中,TH细胞的CD4分子与Ⅱ类分子结合的部位即位于该lg样非多肽态区域。③跨膜区和胞浆区医学|教育网搜集整理:该二区与Ⅰ类分子α链的相应区域结构相似。

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