酶抑制剂是能够降低或阻止特定酶活性的一类物质，它们通过与酶结合来改变酶的结构或者干扰底物与酶的正常结合，从而减少目标反应的发生。根据作用机制的不同，可以将酶抑制剂分为几大类：
1. 竞争性抑制：这类抑制剂具有与底物相似的化学结构，能够与底物竞争酶的活性中心位置。当抑制剂占据了活性中心时，底物就不能与酶结合进行催化反应了。但是，通过增加底物浓度可以部分或完全克服这种抑制作用。
2. 非竞争性抑制：非竞争性抑制剂并不直接与酶的活性位点结合，而是与酶分子上的另一个特定位置（别构位点）相结合，导致酶的空间结构发生变化，从而影响其活性。即使增加底物浓度也无法逆转这种抑制效果。
3. 反竞争性抑制：这类抑制剂只在有底物存在的情况下才会与酶-底物复合体结合，并且通常会导致产物的生成速率降低。它们的作用机制是通过改变ES（酶-底物）复合物的稳定性来实现的，同样地，增加底物浓度也无法解除这种抑制。
4. 不可逆性抑制：不可逆性抑制剂一旦与酶结合就会导致酶永久失活。这类抑制剂通常以共价键的形式与酶相结合，形成稳定的复合体，使得酶无法恢复其正常的催化功能。

了解不同类型的酶抑制剂及其作用机理对于药物设计、疾病治疗以及生理过程的研究都非常重要。在临床应用中，许多药物就是通过作为特定酶的抑制剂来发挥疗效的，例如抗癌药、抗病毒药和降血糖药等。