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第01讲 蛋白质的化学
学科特点及考试命题重点
第一节 蛋白质的化学
考试大纲及考点预测
氨基酸的分类
蛋白质的分子结构
蛋白质的变性
一、分子组成
（一）元素组成
蛋白质分子的元素主要有碳、氢、氧、氮、硫等，其中氮元素是蛋白质的特征性元素，含量平均16%。
（二）基本结构
1.蛋白质的基本单位是氨基酸：人体有20种氨基酸（不包括鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸），除甘氨酸外，其中19种氨基酸为L-α-氨基酸。
2.氨基酸的分类
考点
（1）非极性脂肪族氨基酸 6种（脯亮亮缬丙甘）
（2）极性中性氨基酸 6种（苏甲天丝半谷）
（3）含芳香族氨基酸3种（疏水性强-酪色苯）
（4）酸性氨基酸 2种
（5）碱性氨基酸 3种
记忆要诀：
冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，
捡（碱性氨基酸 ）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
二、分子结构
（一）肽键与肽链
1.肽键：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。如谷胱甘肽为三肽（寡肽和多肽）。
（二）蛋白质的结构
1.蛋白质的一级结构
（1）概念：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一条线）
（2）主要的化学键：肽键。有些蛋白质还包括二硫键。
（3）意义：一级结构非空间结构但它决定着蛋白质空间结构。
（4）胰岛素分子：A链和B链之间的交联主要靠二硫键。
2.蛋白质的二级结构
（1）概念：某一段肽链的局部空间结构。（弹簧中的一段）
（2）主要的化学键：氢键。
（3）蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
α-螺旋特点：
（1）主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
（2）每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
（3）α-螺旋为右手螺旋（顺时针旋转），氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
3.蛋白质的三级结构
（1）概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。（整条链）
（2）主要的化学键：盐键、疏水键、氢键和范德华力。
肌红蛋白 （Mb）
4.蛋白质的四级结构
（1）概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。（多条链）
（2）主要化学键：氢键和离子键。
（3）具有2条以上多肽链的蛋白质只有形成完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。如具有运输O2和CO2功能的成人血红蛋白含有4个亚基。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
5.蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的特定高级结构是以氨基酸顺序为基础的，即一级结构是高级三维空间构象的基础。
蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是蛋白质高级结构形成的基础，同时也证明，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。
三、蛋白质的理化性质
（一）等电点
在酸性溶液中，蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中，蛋白质解离成阴离子。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。
体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于pH 5.0。所以在人体体液pH 7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。
（二）蛋白质的变性
1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性的丧失。
2.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
3.意义：1.高温灭菌。2.利于消化吸收。
4.特点：
（1）化学性质改变：生物活性的丧失（酶失去催化活性、激素不能调节代谢反应、抗体不能与抗原结合等）。
（2）物理性质的改变：溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、易沉淀、呈色性增加、易被蛋白酶水解等。
5.变性与复性
（1）蛋白质剧烈变性后，空间结构严重被破坏，不能复原，称为不可逆变性。
（2）变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。
6.蛋白质紫外吸收
（1）酪氨酸、色氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，可进行蛋白质定量测定。
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