蛋白质在不同pH值的溶液中会表现出不同的溶解度，这与它们的等电点（isoelectric point, pI）密切相关。当溶液的pH等于蛋白质的等电点时，蛋白质分子上的正负电荷相等，整体上不带净电荷，这时蛋白质分子之间的静电斥力最小，容易聚集形成沉淀，因此溶解度最低。相反，在远离等电点的pH值下，蛋白质分子会带有较多的正或负电荷，由于同性电荷间的排斥作用，蛋白质分子之间不易聚集，从而提高了其在溶液中的溶解度。所以，了解和掌握蛋白质的等电点对于调节其溶解性和稳定性具有重要意义，在生物化学、药物制备等领域有着广泛的应用。
