维持蛋白质三级结构的主要作用力有四种，分别是氢键、疏水作用、范德华力和离子键。这些作用力共同作用，使得蛋白质分子中的氨基酸残基在空间上形成特定的三维构象。
1. 氢键：蛋白质中肽链上的氨基和羰基可以形成氢键，此外，侧链之间也可以通过氢键相互作用。氢键对于稳定蛋白质的二级结构（如α-螺旋、β-折叠）特别重要，同时对维持三级结构也有贡献。
2. 疏水作用：疏水性氨基酸残基倾向于聚集在蛋白质分子内部形成一个相对封闭的空间，以减少与水环境的接触。这种趋势有助于蛋白质折叠成特定的三维形状，并且对于稳定蛋白质的核心区域至关重要。
3. 范德华力：当原子或分子间距离非常接近时会产生吸引力，即范德华力。虽然单个范德华力较弱，但在蛋白质大分子中累积起来可以对维持其空间构象产生重要影响。
4. 离子键（盐桥）：带正电荷和负电荷的氨基酸残基之间能够形成离子键或称为盐桥。这些静电相互作用在某些情况下对于保持蛋白质结构的稳定性非常重要。
以上四种非共价相互作用力共同决定了蛋白质三级结构的稳定性和功能特性。
