Ig分子的每一条肽链,都由链内二硫键将相邻的二级结构单元折叠成球形局部性区域(图2-2);每个球形区约由110个氨基酸残基组成,不同Ig分子对应球形区的氨基酸残基顺序具有高度的相似性,因此称为同源区(domain)。IgG、IgA和IgD分子共有12个同源区,其中Lκ或Lλ各2个:VL和CL;H链各4个:VH、CH1、CH2和CH3.IgM和IgE分子各有14个同源区,因为其H链上多一个CH4.虽然H链和C区的不同区域彼此同源,并且与L链的CL同源,但它们与V区的氨基酸排列顺序极少相同,说明V区和C区是由不同的基因(V基因和C基因)分别编码的。每个同源区担负着一定的免疫功能,因而也称为功能区(fumctionalregion)。可变区中的氨基酸排列顺序呈高度变异性,其高变区对应的VL和VH形成袋状,随氨基酸残基的不同形状各异,以能与多种多样的抗原决定簇相适应,构成抗体特异性的分子基础。同时CH和CL区的氨基酸排列顺序相对稳定,又适应其发挥许多特定的生物学效应,如固定补体和调节Ig分解代谢率等功能位于CH2,而亲和细胞的功能则在CH3或CH4。
在重链CH1和CH2之间的区域富含脯氨酸和半胱氨酸和半胱氨酸,这两类氨基酸的游离基团少,几乎不与邻近的区域形成固定的二级或三级结构。这一自由柔曲的肽段称为铰链区(hingeregion)。