蛋白质二级结构：

蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

1.α-螺旋结构

1951年，PAUlinG和Corey根据多肽链骨架中刚性平面及其他可以旋转的原子提出多肽构象是螺旋结构，他们称之为α-螺旋，其特点如下：

（1）多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升医学|教育网整理，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上平移0.15nm，故螺距为0.54nm.

（2）第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与氢键的形成，所以α-螺旋很稳定。组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。侧链R基团伸向螺旋外侧。

2.β-折叠结构

β-折叠与α-螺旋的形状截然不同，所形成的锯齿状结构，一般比较短，只含5～8个氨基酸残基，但两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相间，也可相反。其特点如下：

（1）多肽链伸展，各肽键之间折叠成锯齿状，R基团位于锯齿状结构上下方。

（2）肽链（段）之间平行排列，肽链羰基上的O与亚氨基上的H形成氢键，氢键的方向与长轴垂直。

（3）若两条肽链走向相同，均从N端指向C端医学|教育网整理，称顺平行折叠，两残基间距0.65nm.反之，两条肽链走向相反，一条从N端指向C端，另一条从C端指向N端，称反平行折叠，两残基间距为0.70nm.反平行折叠较顺平行折叠更为稳定。

3.β-转角和无规卷曲蛋白质二级结构

包括β-转角和无规卷曲。β-转角常发生于肽链进行180°回折时的转角上。转角通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键。转角的第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。