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β-结构简述

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  1)β-片层结构

  Astbury等人曾对β-角蛋白进行X线衍射分析,发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α-角蛋白在湿热条件下拉伸,可拉长到原长二倍,这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β-角蛋白类似的衍射图。说明β-角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链,通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β-片层(β-pleated sheet)结构或称β-折迭。

  β-片层结构特点是:

  ①是肽链相当伸展的结构,肽链平面之间折叠成锯齿状,相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。

  ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H梄形成氢键,使构象稳定。

  ③两段肽链可以是平行的,也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的,后者是反方向的。β-片层结构的形式十分多样,正、反平行能相互交替。

  ④平行的β-片层结构中,两个残基的间距为0.65nm;反平行的β-片层结构,则间距为0.7nm.

  2)β-转角

  蛋白质分子中,肽链经常会出现180°的回折,在这种回折角处的构象就是β-转角(β-turn或β-bend)。β-转角中,第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N桯形成氢键,从而使结构稳定。

  3)无规卷曲

  没有确定规律性的部分肽链构象,肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲(random coil)。

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