竞争性抑制是通过一种特定的方式降低酶活性的过程。在这种情况下，抑制剂分子与底物分子争夺相同的酶活性位点。由于抑制剂和底物都试图结合到同一个位置上，所以当抑制剂成功地占据了这个位置时，底物就无法与酶结合，从而阻止了催化反应的发生。
这种抑制作用可以通过增加底物浓度来克服，因为更多的底物分子可以竞争过抑制剂，重新获得与酶活性位点的结合机会。从动力学的角度来看，竞争性抑制不会改变酶的最大反应速率（Vmax），但会提高达到一半最大反应速率时所需的底物浓度（Km值）。这意味着，在存在竞争性抑制剂的情况下，需要更高浓度的底物来维持相同的反应速度。
简单来说，竞争性抑制是通过物理地阻止底物与酶结合的方式降低酶活性，而这种效应可以通过增加底物的量来逆转。
