酶是生物体内具有催化作用的特殊蛋白质或核酸，其催化作用具有以下显著特点。

首先是高度的特异性。酶的特异性是指酶对底物的选择性，可分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性是指一种酶只能催化一种特定的底物进行一种化学反应，如脲酶只能催化尿素水解生成氨和二氧化碳。相对特异性则是指一种酶能够作用于一类化合物或一种化学键，例如脂肪酶不仅能催化脂肪水解，也能催化简单的酯类化合物水解。立体异构特异性是指酶对底物的立体构型有严格要求，如乳酸脱氢酶只能催化L - 乳酸脱氢生成丙酮酸，而对D - 乳酸则无作用。

其次是高效性。酶的催化效率比无催化剂的反应高10⁸ - 10²⁰倍，比一般催化剂高10⁷ - 10¹³倍。例如，过氧化氢酶催化过氧化氢分解的速度比铁离子催化该反应的速度快10⁹倍。酶之所以具有高效性，是因为它能显著降低反应的活化能，使更多的底物分子成为活化分子，从而加速反应的进行。

再者是可调节性。酶的活性可以受到多种因素的调节，以适应机体不断变化的生理需求。机体可通过对酶生成与降解量的调节、变构调节、共价修饰调节和酶原激活等方式来改变酶的活性。例如，血糖升高时，胰岛素分泌增加，可诱导糖酵解途径中关键酶的合成，加速葡萄糖的氧化分解，使血糖降低。

另外，酶的催化作用还具有不稳定性。酶的化学本质主要是蛋白质，因此对环境条件非常敏感。高温、强酸、强碱、重金属离子等因素都可能使酶的空间结构遭到破坏，导致酶失去活性。例如，胃蛋白酶在pH为1.5 - 2.5的酸性环境中活性较高，但在碱性环境中则会迅速失活。

综上所述，酶的这些催化作用特点使其在生物体内的物质代谢和能量转换等过程中发挥着至关重要的作用。